Prezentacija enzima u prehrambenoj industriji. Prezentacija "enzimi"

Slajd 14

Praktična upotreba

Slajd 15

Proteaze (razgrađuju proteine) Papain.

Slajd 16

Ficin

Ispiranje želatine od korištenog filma radi izdvajanja srebra sadržanog u njoj Tripsin Hrana - proizvodnja proizvoda za dječju hranu Renin Proizvodnja sira - zgrušavanje mlijeka (dobivanje kazeinskog gruša)

Slajd 17

Pepsin

Katalaza

Slajd 18

Bakterijske proteaze

Slajd 19

2. dio – studija “Enzim - katalaza”

Cilj: Upoznati sadržaj i ulogu enzima u stanicama. Usporedite aktivnost enzima u živim i mrtvim tkivima biljaka i životinja. Potkrijepiti važnost enzima katalaze u biljnim i životinjskim stanicama.

Slajd 20

Oprema:

Svježa 3% otopina hidrogen peroksida, Petrijeva zdjelica, pinceta, biljno tkivo (komadići sirovog i kuhanog krumpira) i životinjsko tkivo (komadići sirove i kuhane jetre), riječni pijesak, tarionik, tučak.

Slajd 21

Napredak

Teorijski dio. Jedna od najvažnijih funkcija proteina je katalitička. Biološki katalizator (enzim) ubrzava sve biokemijske procese u tijelu. Tvar na koju enzim djeluje naziva se supstrat. Struktura molekula enzima i supstrata mora točno odgovarati jedna drugoj, to objašnjava specifičnost djelovanja enzima. Katalitička funkcija proteina povezana je s njegovom tercijarnom strukturom. Samo određeni dio molekule enzima, nazvan aktivni centar, ima katalitičku aktivnost. Pod utjecajem različitih čimbenika mijenja se struktura proteinske molekule, njezina konfiguracija i enzim može izgubiti svoju aktivnost. Primjer utjecaja na biokemijski proces u tijelu je enzim katalaza.

Slajd 22

Enzimi se nalaze u svakoj životinjskoj i biljnoj stanici

Većina enzima povezana je s određenim staničnim strukturama (jezgra, citoplazma, plastidi, lizosomi itd.), gdje se provodi njihova funkcija. Katalaza je sadržana u mikrotjelescima (peroksizomima). Ova tijela imaju ovalni oblik, granularnu strukturu i nalaze se u citoplazmi. Peroksisomi su veličine 0,3-1,5 µm i sadrže kristalne enzime unutar

Slajd 23

Enzim katalaza katalizira razgradnju vodikovog peroksida (H2O2) u obliku molekula vode i kisika.

Razgradnjom H2O2 katalaza ima zaštitnu ulogu. Neutralizira otrovnu tvar (vodikov peroksid), koja se kontinuirano stvara u stanici tijekom života. Aktivnost enzima je vrlo visoka: na 0 °C 1 molekula katalizatora razgrađuje do 40 000 molekula H2O2 u 1 sekundi.

Slajd 24

1. Pripremite pet Petrijevih zdjelica i numerirajte ih

1 – riječni pijesak 2. Mjesto: 2 – sirova jetrica 3 – kuhana jetrica 4 – sirovi krumpir 5 – kuhani krumpir Praktični dio:

Slajd 25

3. Dodajte 1-2 kapi vodikovog peroksida u svaki uzorak. Promatrajte što se događa

4. Usporedite aktivnost kuhanog i sirovog biljnog i životinjskog tkiva. 5. Prezentirajte rezultate istraživanja prema bodovima: - odgovorite na pitanja? - praktični dio oblikovati u obliku tablice br.1.

Slajd 26

1. Što su enzimi? Navedite svojstva enzima. 2. Koja je specifičnost enzima?3. Što je u osnovi mehanizma interakcije između supstrata i enzima? 4. Koja je uloga enzima katalaze u stanicama 5. Što uzrokuje razgradnju vodikovog peroksida u epruvetama s komadićima sirove jetre i sirovog krumpira. 6. Koje su razine organizacije proteinske molekule enzima katalaze uništene tijekom kuhanja krumpira i jetre u pokusu i kidanje kojih molekularnih veza je dovelo do denaturacije ovog proteina? 7. Zašto nije uočeno cijepanje vodikovog peroksida u epruvetama s komadićima kuhanog krumpira i jetre, kao ni u epruveti s pijeskom?

Slajd 27

Tablica 1 Rezultati studije

Slajd 28

Priča o diobi nasljedstva

Umirao je stari Arapin. Sve njegovo bogatstvo sastojalo se od 17 prekrasnih bijelih deva. Okupio je svoje sinove i objavio im svoju posljednju volju: “Moj najstariji sin, oslonac obitelji, trebao bi dobiti polovicu deva nakon moje smrti. Trećinu svih deva oporučujem srednjem sinu. Ali moj najmlađi, voljeni sin također bi trebao dobiti svoj dio - jednu devetinu stada.” Rekavši to, stari Arapin umrije. Nakon što su ukopali oca, tri brata su počela dijeliti deve. Ali nisu mogli ispuniti očevu volju: bilo je nemoguće podijeliti 17 deva ni na pola, ni na tri dijela, ni na devet dijelova. Ali tada je kroz pustinju prošao derviš. Jadni, kao i svi znanstvenici, vodio je sa sobom crnu, otrcanu devu natovarenu knjigama. Braća su mu se obratila za pomoć. A derviš reče: “Vrlo je jednostavno ispuniti volju svoga oca. Dajem ti svoju devu, a ti pokušaj podijeliti nasljedstvo.” Braća su završila s 18 deva i sve je bilo riješeno. Najstariji sin dobio je polovinu deva - 9, srednji - trećinu stada - 6, a najmlađi sin je dobio svoj dio - dvije deve. Ali 9, 6 i 2 daju 17, a nakon dijeljenja pojavila se još jedna deva - znanstvenikova stara, otrcana deva. A derviš reče: "Vrati mi moju devu što sam ti pomogla podijeliti nasljedstvo, inače ću morati sam vući knjige po pustinji." Ova crna deva je poput enzima. Omogućio je proces koji bi bez njega bio nezamisliv, a on sam ostao je nepromijenjen. Ovo je doista glavno svojstvo enzima, kao i svakog katalizatora. Enzimi su prvenstveno katalizatori.

Pogledaj sve slajdove

Slajd 1

Slajd 2

Slajd 3

Slajd 4

Slajd 5

Slajd 6

Slajd 7

Slajd 8

Slajd 9

Slajd 10

Slajd 11

Slajd 12

Slajd 13

Slajd 14

Slajd 17

Enzimi Što su enzimi?

• ENZIMI (od lat. fermentum - vrenje, kvasac) su enzimi, specifični proteini koji povećavaju brzinu kemijskih reakcija u stanicama svih živih organizama.
• Znanost o enzimima naziva se enzimologija.

• Pojam "enzim" skovao je u 17. stoljeću kemičar van Helmont kada je raspravljao o mehanizmima probave.

• Godine 1833. francuski kemičari A. Payen i J. Persaud prvi su iz proklijalog zrna ječma izolirali djelatnu tvar koja pretvara škrob u šećer i zove se dijastaza (amilaza).

• Sredinom 19.st. Izbila je rasprava o prirodi fermentacije. Pasteur je vjerovao da fermentaciju uzrokuju samo živi mikroorganizmi i da je proces fermentacije neraskidivo povezan s njihovom životnom aktivnošću. A Liebig i njegovi pristaše, braneći kemijsku prirodu fermentacije, vjerovali su da je ona posljedica stvaranja topivih enzima u stanicama mikroorganizama.

• Louis Pasteur

• Eustace Liebig

• Marcelin Berthelot

• Claude Bernard

• Raspravu između Liebiga i Pasteura o prirodi vrenja razriješio je 1897. E. Buchner, koji je mljevenjem kvasca sa zemljom infuzorija iz njih izolirao bezstanični topljivi enzimski pripravak (zimaza), koji je izazivao alkoholno vrenje. Buchnerovo otkriće potvrdilo je materijalističko shvaćanje prirode fermentacije.

• Svi enzimi se dijele u dvije velike skupine: jednokomponentne, koje se sastoje isključivo od proteina, i dvokomponentne, koje se sastoje od proteina, koji se naziva apoenzim, i neproteinskog dijela, koji se naziva prostetička skupina.

• Molekularna težina enzima leži unutar 10 tisuća -
• 1 milijun. Mogu se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca i mogu biti predstavljeni složenim proteinima.

• Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biokemijskim reakcijama koje se odvijaju u živim organizmima - kataliziraju oko 4000 bioreakcija. Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravajući i regulirajući tjelesni metabolizam..

• U stanici se neki enzimi nalaze u citoplazmi, no većinom su enzimi vezani uz određene stanične strukture. U jezgri se, primjerice, nalaze enzimi odgovorni za replikaciju – sintezu DNA
• a za njegovu transkripciju – stvaranje RNK.

• DNA ligaza

• Djelovanje enzima ovisi o nizu čimbenika:
• Od temperature (maks. 40-50°C)
• Aktivna reakcija okoline je pH (kiselost).
• Od prisutnosti specifičnih aktivatora i nespecifičnih ili specifičnih inhibitora.

• Djelovanje enzima je strogo specifično i ovisi o strukturi supstrata na koji enzim djeluje. Izvrstan primjer takve ovisnosti je reakcija hidrolitičkog cijepanja aminokiseline arginina u ornitin i ureu katalizirana arginazom:

• Mnogi enzimi zahtijevaju neproteinske tvari - kofaktore - da bi bili aktivni. Kofaktori mogu biti ili anorganske molekule (metalni ioni, klasteri željezo-sumpor, itd.) ili organske (na primjer, flavin ili hem).

• Obično se enzimi izoliraju iz životinjskih tkiva, biljaka, stanica i tekućina kulture mikroorganizama, bioloških tekućina (krv, limfa itd.).
• Metodama genetskog inženjeringa dobivaju se neki teško dostupni enzimi.

• Nedostatak ili smanjenje aktivnosti bilo kojeg enzima kod ljudi dovodi do razvoja bolesti ili smrti tijela. Na primjer, nasljedna bolest djece - galaktozemija (dovodi do mentalne retardacije) - razvija se kao posljedica kršenja sinteze enzima odgovornog za pretvaranje galaktoze u lako probavljivu glukozu.
• Određivanje aktivnosti mnogih enzima u krvi, urinu, cerebrospinalnoj, sjemenoj i drugim tjelesnim tekućinama koristi se za dijagnosticiranje niza bolesti.

• Enzimski procesi temelj su mnogih industrija: pekarstva, vinarstva, pivarstva, proizvodnje sira, proizvodnje alkohola, čaja, octa.

• Katalaza se široko koristi u industriji hrane i gume, a celulaze i pektidaze koje razgrađuju polisaharide koriste se za bistrenje voćnih sokova.

• Enzimi se koriste za proizvodnju lijekova i složenih kemijskih spojeva.

• Znanstveni voditelj – nastavnik kemije najviše kategorije
• Prokošina Natalija Evgenijevna
• Sankt Peterburg
• 2009

Prezentacija na temu "Enzimi" u biologiji u formatu powerpoint. Edukativna prezentacija za školarce govori o tome što su enzimi, kako su otkriveni i koliko su važni za ljudsko zdravlje. Autorica prezentacije: Mandzhieva Erkena.

Fragmenti iz prezentacije

Što su enzimi?

ENZIMI (od latinskog “fermentum” - vrenje, kvasac), enzimi, specifični proteini koji povećavaju brzinu kemijskih reakcija u stanicama svih živih organizama. Također se nazivaju i biokatalizatorima po analogiji s katalizatorima u kemiji. Svaka vrsta enzima katalizira pretvorbu određenih tvari (supstrata), ponekad samo jedne tvari u jednom smjeru. Stoga se brojne biokemijske reakcije u stanicama odvijaju uz pomoć velikog broja različitih enzima.

Povijest otkrića enzima

Procesi koji se odvijaju uz sudjelovanje enzima poznati su čovjeku od davnina, jer se priprema kruha, sira, vina i octa temelji na enzimskim procesima. Ali tek 1833. godine po prvi put je iz klijajućih zrna ječma izolirana aktivna tvar koja je pretvarala škrob u šećer i nazvana je dijastaza (sada se taj enzim zove amilaza). Krajem 19.st. Dokazano je da sok dobiven mljevenjem stanica kvasca sadrži složenu mješavinu enzima koji osiguravaju proces alkoholnog vrenja. Od tada počinje intenzivno proučavanje enzima – njihove strukture i mehanizma djelovanja.

Uloga enzima u organizmu

• Enzimi sudjeluju u svim metaboličkim procesima iu implementaciji genetskih informacija. Zahvaljujući njima postiže se sposobnost brze probave hrane u živom organizmu.
• Enzimi su "radna snaga" koja gradi vaše tijelo, baš kao što građevinari grade kuće. Možda imate sav građevinski materijal koji vam je potreban, ali za izgradnju kuće trebat će vam radnici, a oni i jesu.
• Mnogo je enzima koji djeluju u tijelu. Svaki od njih ima svoju svrhu. Proteaza je enzim za probavu proteina, lipaza probavlja masti; amilaza probavlja ugljikohidrate, a celulaza probavlja vlakna.

Odakle našem tijelu enzimi?

• Rođenjem nasljeđujemo određeni enzimski potencijal. Ova ograničena zaliha traje cijeli život. Što brže trošite energiju enzima, brže ćete ostati bez energije. Živite onoliko dugo koliko vaše tijelo ima faktore aktivnosti enzima iz kojih proizvodi nove enzime. Kada dođete do točke u kojoj vaše tijelo više nije u stanju proizvoditi enzime, vaš život je gotov.
• Za ljude, glavni izvor "dodatnih" enzima je hrana. Mora sadržavati "određeni skup" njih. Ako su enzimi prisutni u hrani, onda oni sami obavljaju značajan dio posla probave hrane. Ali ako jedete hranu koja je termički obrađena i nema enzima, tijelo je prisiljeno proizvoditi enzime za probavu. To uvelike smanjuje ograničeni potencijal enzima.
• Danas znamo da su stanice raka zaštićene proteinskom ovojnicom koja sprječava imunološki sustav da ih prepozna. Samo enzimi mogu ukloniti ovu membranu i tako razotkriti maligne stanice. To je razlog zašto oboljeli od raka ograničavaju meso u svojoj prehrani ili ga potpuno isključuju: to štedi enzime koji ulaze u razgradnju mesa, dajući im priliku da sudjeluju u izlaganju stanica raka
• Dakle, ako jedete nešto kuhano, a meso je uvijek podvrgnuto toplinskoj ili drugoj obradi, onda uz kuhani proizvod svakako pojedite 3 puta više sirovog povrća.
• Enzimi neprestano rade u tijelu: bez njih se ne odvija niti jedan proces. Razgrađuju hranu na staničnoj razini, stvaraju mišiće od proteina, oslobađaju ugljični dioksid iz pluća, podupiru imunološki sustav u borbi protiv infekcija, povećavaju razinu izdržljivosti organizma i pomažu pravilnom funkcioniranju probavnog sustava. Uz sve navedeno, enzimi:
• uništiti i ukloniti razne masti iz tijela;
• spriječiti kronični tijek bolesti;
• održava nas mladima i pomaže nam da izgledamo dobro;
• povećati energiju i izdržljivost;
• spriječiti hormonsku neravnotežu u tijelu.

Katalitička svojstva enzima

Enzimi su najaktivniji od svih poznatih katalizatora. Većina reakcija u stanici odvija se milijune i milijarde puta brže nego da se odvijaju u odsutnosti enzima. Dakle, jedna molekula enzima katalaze može u sekundi pretvoriti do 10 tisuća molekula vodikovog peroksida, toksičnog za stanice, nastalog tijekom oksidacije različitih spojeva, u vodu i kisik. Katalitička svojstva enzima posljedica su njihove sposobnosti da značajno smanje aktivacijsku energiju spojeva koji reagiraju, odnosno u prisutnosti enzima potrebno je manje energije za "pokretanje" dane reakcije.

Uvjeti djelovanja enzima

• Sve reakcije koje uključuju enzime odvijaju se uglavnom u neutralnom, blago alkalnom ili blago kiselom okruženju. No, maksimalna aktivnost svakog pojedinog enzima javlja se pri strogo definiranim pH vrijednostima. Za djelovanje većine enzima kod toplokrvnih životinja najpovoljnija je temperatura 37-40oC.
• U biljkama, pri temperaturama nižim od 0o C, djelovanje enzima ne prestaje potpuno, iako je vitalna aktivnost biljaka naglo smanjena. Enzimski procesi se u pravilu ne mogu odvijati na temperaturama iznad 70o C, jer su enzimi, kao i svi proteini, podložni toplinskoj denaturaciji (strukturnom razaranju).

Kemijska priroda enzima

• Svi enzimi su proteini s molekulskom masom od 15 000 do nekoliko milijuna Da. Svi enzimi su proteini, ali nisu svi proteini enzimi. Prema kemijskoj strukturi dijele se na jednostavne i složene (imaju neproteinski dio ili prostetičku skupinu).
• Funkcije prostetičke skupine su sljedeće: sudjelovanje u činu katalize, kontakt između enzima i supstrata, stabilizacija molekule enzima u prostoru.
• U procesu kataliziranja reakcije u dodir sa supstratom ne dolazi cijela molekula enzima, već njezin određeni dio koji se naziva aktivni centar. Ova zona molekule ne sastoji se od niza aminokiselina, već nastaje uvijanjem proteinske molekule u tercijarnu strukturu. Pojedini dijelovi aminokiselina približavaju se jedni drugima, tvoreći specifičnu konfiguraciju aktivnog centra.
• Osim aktivnog centra, brojni enzimi opremljeni su regulacijskim (alosteričnim) centrom. S ovom zonom enzima u interakciji su tvari koje utječu na njegovu katalitičku aktivnost.

Veličine enzima i njihova struktura

• Molekularna težina enzima, kao i svih drugih proteina, leži u rasponu od 10 tisuća do 1 milijun (ali može biti i više). Mogu se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca i mogu biti predstavljeni složenim proteinima. Potonji, zajedno s proteinskom komponentom (apoenzim), uključuje niskomolekularne spojeve - koenzime (kofaktore, koenzime), uključujući metalne ione, nukleotide, vitamine i njihove derivate. Neki enzimi nastaju u obliku neaktivnih prekursora (proenzima) i postaju aktivni nakon određenih promjena u strukturi molekule, na primjer, nakon cijepanja malog fragmenta iz nje.
• Mnogi enzimi tvore takozvane enzimske komplekse. Takvi su kompleksi, na primjer, ugrađeni u membrane stanica ili stanične organele i uključeni su u transport tvari.

Bolesti povezane s poremećenom proizvodnjom enzima

• Nedostatak ili smanjena aktivnost bilo kojeg enzima (često prekomjerna aktivnost) kod ljudi dovodi do razvoja bolesti (enzimopatije) ili smrti organizma. Dakle, nasljedna bolest djece - galaktozemija (dovodi do mentalne retardacije) - razvija se kao posljedica kršenja sinteze enzima odgovornog za pretvaranje galaktoze u lako probavljivu glukozu.
• Uzrok druge nasljedne bolesti - fenilketonurije, popraćene poremećajem mentalne aktivnosti, je gubitak sposobnosti stanica jetre da sintetiziraju enzim koji katalizira pretvorbu aminokiseline fenilalanina u tirozin.
• Određivanje aktivnosti mnogih enzima u krvi, urinu, cerebrospinalnoj, sjemenoj i drugim tjelesnim tekućinama koristi se za dijagnosticiranje niza bolesti. Pomoću ove analize krvnog seruma moguće je u ranoj fazi otkriti infarkt miokarda, virusni hepatitis, pankreatitis, nefritis i druge bolesti.

Ljudska upotreba enzima

Budući da enzimi zadržavaju svoja svojstva izvan tijela, uspješno se koriste u raznim industrijama. Na primjer, proteolitički enzim papaje (iz soka papaje) - u pivarstvu, za omekšavanje mesa; pepsin - u proizvodnji "gotovih" žitarica i kao lijek; tripsin - u proizvodnji proizvoda za dječju hranu; rennin (sirilo iz želuca teleta) – u sirarstvu. Katalaza se široko koristi u industriji hrane i gume, a celulaze i pektidaze koje razgrađuju polisaharide koriste se za bistrenje voćnih sokova.